ANR · 2022
BILLIE — Immobilisation de biocatalyseurs dans des réacteurs milli structurés
Dans le contexte actuel de transition technologique, énergétique et écologique, il est urgent de développer des procédés de synthèse plus durables et plus économes. La biocatalyse en flux, issue du couplage entre la biocatalyse et la chimie en flux, apparait comme une combinaison gagnante. Elle permet une diminution significative des étapes de production, une réduction de la consommation d'énergie, une plus grande flexibilité, une productivité plus élevée et un fonctionnement plus sûr. S'il existe déjà toute une série de méthodes d'immobilisation pour les enzymes isolées, des techniques d'immobilisation de cellules entières apparaissent aujourd’hui pour simplifier le processus de catalyse. Pour ouvrir la voie à de futures applications industrielles, notamment dans le domaine pharmaceutique, il convient de mieux comprendre le comportement des biocatalyseurs dans les procédés en flux afin de supprimer les obstacles majeurs tels que les limitations de transfert de chaleur et de masse, les pertes de pression et les problèmes de mélange. Afin de transposer les réactions enzymatiques discontinues vers des procédés continus et durables, BILLIE capitalisera sur l'expertise complémentaire de ses partenaires dans l'identification des enzymes, l'immobilisation des enzymes et des micro-organismes, la transposition des réacteurs discontinus vers les réacteurs continus et la mise à l'échelle des bioprocédés. Plus précisément, BILLIE s’intéressera aux nitrilases et à leur mise en œuvre dans des procédés biocatalytiques en flux, utilisant à la fois des enzymes isolées et des cellules entières recombinantes exprimant l’activité d’intérêt. Si dans un premier temps l'immobilisation des enzymes permet d'augmenter la productivité et de réduire le nombre d'étapes du bioprocédé, l'étape suivante consistera à réaliser l'immobilisation des cellules entières dans le même (et donc polyvalent) milli-réacteur pour éviter les étapes coûteuses de purification des enzymes.
Participating units of Université Paris-Saclay
Data provenance
Sources : scanR. Data compiled on 27/10/2026. Found an error? It is corrected in the original source (HAL, RNSR, directory); see how.